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NOTA: è possibile cercare una corrispondenza esatta usando i doppi apici, ad es: "evoluzione della specie". Qualora si cerchi un identificativo, è consigliabile cercarlo in due modi differenti: tra apici con caratteri speciali es: "978-94-6366-274" oppure senza caratteri speciali solo come sequenza numerica: es 978946366274.
Nickel binding sites in histone proteins
2012-01-01 Zoroddu, Maria Antonietta; Peana, Massimiliano Francesco; Solinas, Costantino; Medici, Serenella
Nickel Binding to Cap43 protein
2005-01-01 Zoroddu, Maria Antonietta; Peana, Massimiliano Francesco; Medici, Serenella; Kozlowski, Henryk; Kowalik-Jankowska, Teresa
Nickel binding to Cap43 protein: an NMR study
2006-01-01 Zoroddu, Maria Antonietta; Medici, Serenella; Peana, Massimiliano Francesco
Nickel binding to the N-tail of histone H4: an NMR study
2006-01-01 Zoroddu, Maria Antonietta; Peana, Massimiliano Francesco; Medici, Serenella
Nickel interaction with metal binding sequences of histone H4
2004-01-01 Zoroddu, Maria Antonietta; Peana, Massimiliano Francesco; Medici, Serenella; Kozlowski, Henryk; Costa, Max; Kowalik-Jankowska, Teresa
Nickel interaction with metal binding sequences of histone H4
2004-01-01 Zoroddu, Maria Antonietta; Peana, Massimiliano Francesco; Medici, Serenella; Costa, Max
NMR study of Nickel binding to N-tail of Histone H4
2005-01-01 Zoroddu, Maria Antonietta; Peana, Massimiliano Francesco; Medici, Serenella
Protein PARK9 and its interaction with divalent cations
2013-01-01 Solinas, Costantino; Zoroddu, Maria Antonietta; Peana, Massimiliano Francesco; Medici, Serenella; Remelli, Maurizio; Nurchi, Valeria Marina
Proteina Cap43 e cationi bivalenti: uno studio sui diversi modi di coordinazione
2010-01-01 Peana, Massimiliano Francesco; Medici, Serenella; Zoroddu, Maria Antonietta
record da eliminare
2000-01-01 Medici, Serenella
Titolo | Data di pubblicazione | Autore(i) | File |
---|---|---|---|
Nickel binding sites in histone proteins | 1-gen-2012 | Zoroddu, Maria Antonietta; Peana, Massimiliano Francesco; Solinas, Costantino; Medici, Serenella | |
Nickel Binding to Cap43 protein | 1-gen-2005 | Zoroddu, Maria Antonietta; Peana, Massimiliano Francesco; Medici, Serenella; Kozlowski, Henryk; Kowalik-Jankowska, Teresa | |
Nickel binding to Cap43 protein: an NMR study | 1-gen-2006 | Zoroddu, Maria Antonietta; Medici, Serenella; Peana, Massimiliano Francesco | |
Nickel binding to the N-tail of histone H4: an NMR study | 1-gen-2006 | Zoroddu, Maria Antonietta; Peana, Massimiliano Francesco; Medici, Serenella | |
Nickel interaction with metal binding sequences of histone H4 | 1-gen-2004 | Zoroddu, Maria Antonietta; Peana, Massimiliano Francesco; Medici, Serenella; Kozlowski, Henryk; Costa, Max; Kowalik-Jankowska, Teresa | |
Nickel interaction with metal binding sequences of histone H4 | 1-gen-2004 | Zoroddu, Maria Antonietta; Peana, Massimiliano Francesco; Medici, Serenella; Costa, Max | |
NMR study of Nickel binding to N-tail of Histone H4 | 1-gen-2005 | Zoroddu, Maria Antonietta; Peana, Massimiliano Francesco; Medici, Serenella | |
Protein PARK9 and its interaction with divalent cations | 1-gen-2013 | Solinas, Costantino; Zoroddu, Maria Antonietta; Peana, Massimiliano Francesco; Medici, Serenella; Remelli, Maurizio; Nurchi, Valeria Marina | |
Proteina Cap43 e cationi bivalenti: uno studio sui diversi modi di coordinazione | 1-gen-2010 | Peana, Massimiliano Francesco; Medici, Serenella; Zoroddu, Maria Antonietta | |
record da eliminare | 1-gen-2000 | Medici, Serenella |
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Tipologia
- 4 Contributo in Atti di Convegno ... 34
- 4 Contributo in Atti di Convegno ... 34
Data di pubblicazione
- In corso di stampa 1
- 2010 - 2015 18
- 2000 - 2009 15
Editore
- [s.n.] 12
- Società Chimica Italiana 4
- (Coimbra, Redhorse - Indústria Gr... 2
- ISMEC Group / Universidade Técnic... 2
- Società Chimica Italiana, Sezione... 2
- Università degli studi di Cagliar... 2
- Universidad del País Basco 1
Rivista
- ACTA OF THE INTERNATIONAL SYMPOSI... 2
Keyword
- NMR 7
- Cap43 6
- nickel 5
- carcinogenesis 3
- manganese 3
- metal complex 3
- Parkinson 3
- peptide 3
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