Sintesi e caratteristiche strutturali di peptidid,L-alternati ciclici

Le strutture cicliche formate da peptidi D,L-alternati contenenti un numero pari di residui tendono a minimizzare le interazioni tra le catene laterali orientate verso l’esterno della struttura mentre i legami ammidici sono orientati verso l’interno perpendicolarmente al piano della struttura ciclica e rendendola idonea al trasporto di ioni. I fattori che determinano la stabilità di queste strutture, sono la tensione dell’anello del peptide ciclico e la natura della catena laterale del residuo di amminoacido. Lo studio dei modelli sintetici qui presentati consente di analizzare le conformazioni permesse della catena peptidica contenente alcune specifiche restrizioni conformazionali.